拜谱生物

400-820-8531
research service
科研服务
首页 > 科研服务 > 修饰组学 > N-糖基化遮盖组
N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
碳水子主观能动性的更广泛性和越来越多N-glycoproteins低形容技术让对N-glycosylation组成部分的定量分析的阐述也十分难题。在验测低丰度的N糖基化遮盖语血清或肽段时,另外夹杂海量未遮盖语的血清肽断,这很简单将低丰度的糖基化遮盖语血清肽段的信号灯遮盖。凝素亲和法是近几年糖血清质组学中软件较广泛的区分聚集方式 。凝集素(lectin)都是类糖综合实际血清质,能重感情辨别的某一些独特组成部分的单糖或聚糖中当前的糖基队列而与之综合实际,它是与糖链可逆转非共价综合实际,糖血清或糖肽被凝集素驯服以后,一般用当前的单糖能够角逐综合实际凝集素将糖血清或糖肽冲洗掉加起来。 淀粉酶质經過酶解后采取凝集素(lectin)生物富集N-糖基化肽段,第四用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中肿瘤切除连接方式在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该补救引致Asn氧原子结构量增高2.9890Da。第四用高gps精度LC-MS质谱仪检查脱糖后的肽段,经过检索式数剧库,确保脱糖后氧原子结构量与他概念氧原子结构量的转变 包括糖基化淡化肽段的队列,而选定该淀粉酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点选定此后,再采取label-free的原因对其开始酶联免疫法解析。

image.png

产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
相应商品
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物